CPase Y （Yeast） － カルボキシペプチダーゼY、酵母由来
Carboxypeptidase Y Serine-type carboxypeptidase （from Yeast）
Y Serine-type carboxypeptidase、 Peptidyl-L-amino-acid hydrolase （EC3.4.16.1：Exasyへリンク)
オリエンタル酵母工業（株） バイオ事業部の研究用試薬（バルク） 酵素>カルボキシペプチダーゼY、酵母由来
| 反応 | Peptidyl-L-amino acid＋H2O ＝ Peptide＋L-Amino acid |
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| 規格 | 比活性
粉末1mg当りの国際酵素単位 ＞100units（Z-Phe-Leu）
混在活性
エンドペプチターゼやアミノペプチターゼの様な他のプロテアーゼ類は全く活性を示さぬよう除去されています。
酵素標品中の遊離アミノ酸
Leucine ＜10nmoles
他のアミノ酸 ＜3nmoles
（本品1.5mg当りの遊離アミノ酸）
水に対する溶解性
本品2mgを1mLの脱イオン水に溶かした場合、濁りを示しません。 |
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| 特長 |
- CPase Y は、プロリンをも含めたあらゆる種類のL-アミノ酸を蛋白質及びペプタイドのCOOH末端から遊離する幅広い基質特異性を有しています。
- CPase Y は、ペプチダーゼ活性の他にエステラーゼ活性及びアミターゼ活性を有しますので、COOH末端がアミド化したペプタイドの解析に応用することができます。
- CPase Yは、低イオン強度においても良好な溶解性を有します。
- CPase Yは、尿素の様な蛋白変性剤の存在下でも比較的安定です。6M尿素による失活は25℃, 1時間で20％です。
- CPase Yは、diisopropylfluorophosphoridate感受性のセリン酵素です。
- これらのユニークな性質を持つCPase Yは、膵臓のカルボキシペプチダーゼと組み合せて用いることにより、蛋白質、ペプタイドの構造解析や限定的な加水分解に便利で有力な武器となるものです。
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| 分析方法 | Ｉ．分光光度計による活性測定方法
波長： 570nm, 光路長： 1cm, 温度： 25℃
操作手順
1mL
Benzyloxycarbonyl-L-phenylalanyl-L-leucine（1mmol/L）を含む
Sodium phosphate buffer（50mmol/L, pH 6.5）
予備加温（10分間： 25℃）
25μL CPaseY（3μg protein/mL）
酵素反応（正確に10分間： 25℃）
1mL Ninhydrin 試薬溶液*
煮沸（15分間）し冷却（30℃以下に）
5mL Ethanol（50％）
酵素blankに対して570nmで測定
ＩＩ．計算式
ΔA ＝ 570nmにおける10分間の吸光度変化量
V ＝ 最終液量（7.025mL）
D ＝ 酵素希釈率
24.1 ＝ 570nmにおけるDiketohydrindeneのミリモル分子吸光係数（L･mmol-1･cm-1）
d ＝ 光路長（1cm）
v ＝ 酵素液量（0.025mL）
t ＝ 反応時間（10分間）
*MooreとSteinの方法で調整
（J. Biol. Chem., 211, 907, 1954） |
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| 形態/保存 | 規格コード： CPase Y-03
硫安を含まない凍結乾燥物・・・冷凍（-20℃以下） |
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価格
| 製品番号 | 包装 | 価格 | |
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| 46440903 | バルク | お問い合わせ | |
※本品は研究用試薬であり、医薬品ではありません。
